Guía docente de Bioquímica Estructural (2021118)

Curso 2022/2023
Fecha de aprobación: 20/06/2022

Grado

Grado en Nutrición Humana y Dietética

Rama

Ciencias de la Salud

Módulo

Formación Básica

Materia

Bioquímica

Curso

1

Semestre

2

Créditos

6

Tipo

Troncal

Profesorado

Teórico

  • Marina Martínez Cayuela. Grupo: C
  • José Periago Mínguez. Grupo: E
  • Carmen María Piernas Sánchez. Grupo: C
  • Francisco Javier Ruiz Ojeda. Grupo: E

Práctico

  • Diego Ceacero Heras Grupos: 4 y 5
  • Abdelali Daddaoua Grupos: 1 y 2
  • Estefanía García Quirós Grupos: 3 y 6

Tutorías

Marina Martínez Cayuela

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  • Primer semestre
    • Lunes de 11:30 a 14:30 (Despacho Facultad)
    • Jueves de 11:30 a 14:30 (Despacho Facultad)
  • Segundo semestre
    • Lunes
      • 10:30 a 11:30 (Despacho Facultad)
      • 12:30 a 13:30 (Despacho Facultad)
    • Miércoles
      • 10:30 a 11:30 (Despacho Facultad)
      • 12:30 a 13:30 (Despacho Facultad)
    • Viernes
      • 10:30 a 11:30 (Despacho Facultad)
      • 12:30 a 13:30 (Despacho Facultad)

José Periago Mínguez

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  • Primer semestre
    • Martes de 09:30 a 12:30 (Despacho Facultad)
    • Jueves de 09:30 a 12:30 (Despacho Facultad)
  • Segundo semestre
    • Lunes
      • 12:30 a 13:30 (Despacho Facultad)
      • 16:00 a 18:00 (Despacho Facultad)
    • Viernes
      • 12:30 a 13:30 (Despacho Facultad)
      • 16:00 a 18:00 (Despacho Facultad)

Carmen María Piernas Sánchez

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  • Martes de 10:00 a 13:00 (Biblioteca Departamento)
  • Miércoles de 10:00 a 13:00 (Biblioteca Departamento)

Francisco Javier Ruiz Ojeda

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  • Primer semestre
    • Martes de 11:30 a 14:30 (Biblioteca Departamento)
    • Jueves de 11:30 a 14:30 (Biblioteca Departamento)
  • Segundo semestre
    • Lunes de 16:00 a 18:00 (Biblioteca Departamento)
    • Martes de 16:00 a 18:00 (Biblioteca Departamento)
    • Viernes de 16:00 a 18:00 (Biblioteca Departamento)

Diego Ceacero Heras

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  • Miércoles de 11:00 a 13:00 (Biblioteca Departamento)

Abdelali Daddaoua

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  • Lunes de 09:00 a 12:00 (Despacho Facultad)
  • Miércoles de 09:00 a 12:00 (Despacho Facultad)

Estefanía García Quirós

No hay tutorías asignadas para el curso académico.

Prerrequisitos y/o Recomendaciones

Tener conocimientos adecuados sobre:

  • Biología
  • Química

Breve descripción de contenidos (Según memoria de verificación del Grado)

Estructura de las biomoléculas que componen los seres vivos, relacionándola con su función biológica. Enzimología. Membranas y transducción de señales de membranas. Introducción da la Biología Molecular.

 

Competencias

General competences

  • CG12. Conocer los nutrientes, su función en el organismo, su biodisponibilidad, las necesidades y recomendaciones, y las bases del equilibrio energético y nutricional
  • CG13. Integrar y evaluar la relación entre la alimentación y la nutrición en estado de salud y en situaciones patológicas
  • CG29. Adquirir la formación básica para la actividad investigadora, siendo capaces de formular hipótesis, recoger e interpretar la información para la resolución de problemas siguiendo el método científico, y comprendiendo la importancia y las limitaciones del pensamiento científico en materia sanitaria y nutricional

Competencias Específicas

  • CE01. Conocer los fundamentos químicos, bioquímicos y biológicos de aplicación en nutrición humana y dietética
  • CE02. Conocer la estructura y función del cuerpo humano desde el nivel molecular al organismo completo, en las distintas etapas de la vida
  • CE03. Conocer la estadística aplicada a las Ciencias de la Salud. Conocer las bases psicológicas y los factores biopsico-sociales que inciden en el comportamiento humano
  • CE04. Conocer la evolución histórica, antropológica y sociológica de la alimentación, la nutrición y la dietética en el contexto de la salud y la enfermedad
  • CE06. Conocer las bases y fundamentos de la alimentación y la nutrición humana
  • CE07. Adquirir habilidades de trabajo en equipo como unidad en la que se estructuran de forma uni o multidisciplinar e interdisciplinar los profesionales y demás personal relacionados con la evaluación diagnóstica y tratamiento de dietética y nutrición

Competencias Transversales

  • CT02. Capacidad de utilizar con desenvoltura las TICs 

Resultados de aprendizaje (Objetivos)

  • Aprendizaje de la relación entre estructura y función de las biomoléculas.
  • Conocimiento de la estructura general de las proteínas y de sus funciones biológicas.
  • Conocimiento del papel de las proteínas como enzimas, así como sus características cinéticas y distinguir la importancia en farmacia de la inhibición enzimática.
  • Aprendizaje de la estructura de membranas y sus papeles biológicos como barreras de permeabilidad selectiva. Comprensión del papel de las membranas en la transducción de señales al interior celular.
  • Aprendizaje de la estructura del material genético.
  • Aprendizaje de los mecanismos para su perpetuación y expresión: Replicación. Transcripción y traducción.

Programa de contenidos Teóricos y Prácticos

Teórico

(El orden de los temas y la estimación de horas por tema son orientativos.)

 

TEMARIO DE TEORÍA

Capítulo I. INTRODUCCIÓN

 

1.- Introducción al estudio de la bioquímica. Características de la materia viva. Generalidades de los principales constituyentes biológicos. Agua y componentes inorgánicos. Principales tipos de moléculas orgánicas: aminoácidos, glúcidos, lípidos y nucleótidos. Organización molecular de las células. (2H)

Objetivos:

  • Dar una visión del concepto de Bioquímica y establecer los axiomas de la lógica molecular de las células.
  • Describir la composición elemental y molecular de la materia viva.
  • Describir las propiedades físicas y químicas del agua, como compuesto más abundante de la célula.
  • Fuerzas que intervienen en la estructura y función de las biomoléculas, con especial mención a los enlaces por puente de hidrógeno y a las interacciones hidrofóbicas.
  • Describir las interrelaciones de la Bioquímica y Biología molecular con otras áreas de interés farmacéutico.

 

Capítulo II. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE PROTEÍNAS

 

2.- Aminoácidos, péptidos y proteínas. Características estructurales y funciones biológicas. (2 h.)

Objetivos:

  • Conocer los nombres, estructura y clasificación de los aminoácidos presentes en las proteínas.
  • Resolver problemas ácido-base relacionados con aminoácidos y conocer las especies iónicas a varios pHs. Calcular los puntos isoeléctricos y dibujar e interpretar sus curvas de titulación.
  • Conocer la estructura general de los péptidos, su formación y las propiedades del enlace peptídico.
  • Describir las propiedades generales de los péptidos, estimar su carga neta y el punto isoeléctrico.
  • Conocer algunos péptidos de interés biológico con especial énfasis en el glutatión.
  • Clasificar las proteínas, de acuerdo con distintos criterios, y en especial con su forma.
  • Conocer las diferentes funciones biológicas de las proteínas

 

3.- Estructura proteica. Estructuras secundarias y supersecundarias. Fuerzas que estabilizan la estructura proteica. Proteínas fibrosas: Queratinas, colágenos y proteínas musculares. (2 h.)

Objetivos:

  • Distinguir entre los términos configuración y conformación proteica.
  • Establecer los diferentes niveles estructurales de las proteínas, sobre la base de las distintas posibilidades y enlaces implicados.
  • Analizar la influencia de la naturaleza del enlace peptídico en la restricción de las conformaciones secundarias posibles.
  • Conocer las diferentes estructuras secundarias de las proteínas y sus dimensiones: la hélice α, la hoja plegada β, los giros β y la triple hélice del colágeno.
  • Conocer algunos ejemplos de estructuras supersecundarias.
  • Examinar la estructura, características físicas y función biológica de las proteínas fibrosas: α- y β-queratinas y colágenos.
  • Conocer someramente las principales proteínas fibrosas musculares: actina, miosina, distrofina.

 

4.- Estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas globulares. Fuerzas implicadas en su estabilidad. Dominios estructurales y funcionales. Holoproteínas y Heteroproteínas. Mioglobina y hemoglobina. (3 h.)

Objetivos:

  • Conocer los enlaces e interacciones que determinan la conformación tridimensional de las proteínas globulares y los mecanismos y agentes que producen su desnaturalización.
  • Conocer el concepto de dominio proteico y su relación con la estructura y función de las proteínas.
  • Conocer el concepto de grupo prostético y su esencialidad para la función de las heteroproteínas.
  • Relacionar la estructura con la función de las proteínas
  • Examinar los mecanismos moleculares que determinan el almacenamiento y transporte de oxígeno por la mioglobina y la hemoglobina, respectivamente.
  • Conocer los conceptos de cooperatividad y alosterismo.
  • Conocer los efectores alostéricos de la hemoglobina

 

Capítulo III. ENZIMOLOGÍA

 

5.- Enzimas. Características generales. Catálisis enzimática: energía de activación, estado de transición, especificidad y centro activo. Factores que afectan a la eficiencia catalítica. Tipos de catálisis enzimática. Cofactores enzimáticos. Iones metálicos. Coenzimas. (2 h.)

Objetivos:

  • Conocer qué biomoléculas poseen propiedades catalíticas
  • Describir las características de la reacción enzimática en comparación con la reacción no catalizada.
  • Conocer la clasificación de enzimas y el tipo de reacción catalizada por cada clase.
  • Conocer las fuerzas intermoleculares que participan en la unión con el sustrato y las modificaciones estructurales que explican la especificidad y la actividad catalítica.
  • Conocer la diferencia entre centro activo y centro catalítico.
  • Conocer la importancia de los cofactores enzimáticos, su clasificación y su participación en el mecanismo catalítico, en especial para los coenzimas.
  • Conocer como se afecta la actividad catalítica por factores ambientales como temperatura y pH y su importancia en la determinación de la actividad enzimática.
  • Conocer el papel coenzimático de los derivados de las vitaminas hidrosolubles

 

6.- Cinética enzimática. Reacciones monosustrato. Cinética hiperbólica: ecuación de Michaelis-Menten. Otras cinéticas: cooperatividad positiva y cooperatividad negativa. Inhibición enzimática. (2 h.)

Objetivos:

  • Conocer el modelo de Michaelis-Menten y el significado de los parámetros cinéticos de una enzima: Km, Vmax y número de recambio.
  • Conocer cómo se determina una actividad enzimática y en qué unidades se expresa ésta.
  • Conocer los términos: homotrópico, heterotrópico, cooperatividad positiva y negativa.
  • Definir una enzima alostérica. Conocer los modelos que expliquen el comportamiento de estas enzimas y la cinética sigmoidal.
  • Explicar el efecto de los moduladores alostéricos sobre la cinética enzimática.
  • Describir el tipo de mecanismo cinético de una reacción enzimática bisustrato y su ecuación de velocidad.
  • Diferenciar los tipos de inhibición enzimática: reversible (competitiva, no competitiva, acompetitiva, por exceso de sustrato), o irreversible y sus efectos cinéticos.
  • Conocer el uso terapéutico de los inhibidores enzimáticos y la utilidad clínica y diagnóstica de las determinaciones de la actividad enzimática.

 

7.- Regulación enzimática. Concepto de enzima regulador. Tipos de regulación de la actividad enzimática: alostérica, por modificación covalente reversible, zimógenos, por asociación-disociación de subunidades reguladoras, por compartimentación subcelular. Isoenzimas. (2 h.)

Objetivos:

  • Conocer el concepto de flujo metabólico.
  • Conocer la importancia de la regulación de la actividad enzimática.
  • Describir los mecanismos reguladores que afectan a las reacciones enzimáticas y conocer en profundidad la ejercida por efectores alostéricos y modulación covalente.
  • Reconocer a los zimógenos como proenzimas y comprender su participación en procesos como la coagulación y la digestión.
  • Reconocer a las isoenzimas como moléculas claves en la idiosincrasia metabólica de los diferentes tejidos y compartimentos celulares.

 

Capítulo IV. OTRAS BIOMOLÉCULAS

 

8.- Carbohidratos. Monosacáridos y derivados. Oligosacáridos. Polisacáridos. Glucoproteínas y proteoglucanos. (2 h.)

Objetivos:

  • Definir, clasificar y establecer la importancia de los hidratos de carbono y de las familias de monosacáridos, y nombrar los principales monosacáridos.
  • Dada la fórmula abierta de un monosacárido, identificar sus centros quirales y los isómeros D- y L-.
  • Definir los distintos tipos de isomería entre monosacáridos.
  • Describir la formación de hemiacetales y las estructuras de los anillos de piranosa y furanosa de los monosacáridos. Explicar el fenómeno de mutarrotación de la glucosa.
  • Dibujar las fórmulas cíclicas de proyección de Haworth y las estructuras conformacionales de los monosacáridos más comunes.
  • Identificar las estructuras de los desoxiazúcares, aminoazúcares y ácidos –ónicos y -urónicos. Describir algunos derivados de monosacáridos de importancia biológica.
  • Definir el enlace glicosídico y sus tipos.
  • Formular la formación del enlace O-glicosídico a o b entre dos monosacáridos, conocer la nomenclatura de disacáridos.
  • Identificar las estructuras de los disacáridos más comunes.
  • Describir la estructura y función de los polisacáridos más importantes
  • Describir los principales heteropolisacáridos.
  • Reconocer la importancia de la fracción glucídica de glucoproteínas y proteoglucanos en el reconocimiento celular y en la formación de la matriz extracelular.

 

9.- Lípidos. Lípidos simples. Lípidos complejos. Compuestos isoprenoides. Esteroles. Vitaminas liposolubles: A, D, E y K. (2h.)

Objetivos:

  • Definir los lípidos y describir la importancia biológica de los mismos.
  • Clasificar los distintos lípidos biológicos de acuerdo con su estructura y su relación con las propiedades físicas y químicas de interés bioquímico.
  • Distinguir entre lípidos de reserva, estructurales y aquellos moduladores de la actividad biológica.
  • Conocer la esencialidad de las vitaminas y los síntomas carenciales o de sobredosificación que les acompañan.
  • Conocer las vitaminas liposolubles y los procesos metabólicos en los que intervienen desempeñando un papel regulador.
  • Conocer la estructura y características de los ácidos grasos que determinan su esencialidad.

 

10.- Nucleótidos y ácidos nucleicos. Nucleótidos cíclicos. (1 h.)

Objetivos:

  • Describir las funciones biológicas de los nucleótidos.
  • Conocer la composición de bases púricas, pirimidínicas y bases modificadas presentes en los ácidos nucleicos y los aspectos que inciden sobre la estructura y propiedades de estos.
  • Poder formular nucleósidos, nucleótidos y nucleótidos cíclicos y señalar los grupos funcionales relevantes implicados en la formación de enlaces y en las propiedades de los ácidos nucleicos.
  • Reconocer el enlace fosfodiéster como la piedra angular en la síntesis de oligonucleótidos.
  • Reconocer la polaridad de la cadena oligonucleotídica y su significación en los procesos de transferencia de la información genética.

 

Capítulo V. COMUNICACIONES QUÍMICAS INTRACELULARES Y EXTRACELULARES.

 

11.- Organización química de las membranas biológicas. Mecanismos de transporte a través de membrana. (1 h.)

Objetivos:

  • Describir los principales tipos de lípidos y proteínas que constituyen las membranas.
  • Conocer la importancia de las glucoproteínas de membrana.
  • Conocer como interaccionan los lípidos y las proteínas para formar la membrana de acuerdo con el modelo del mosaico fluido.
  • Establecer la naturaleza de los distintos mecanismos de transporte a través de las membranas.

 

12.- Comunicación entre células y tejidos. Mensajeros químicos extracelulares: hormonas, neurotransmisores, factores de crecimiento y de diferenciación, citoquinas y eicosanoides. Señalización biológica. Receptores: ligandos agonistas y antagonistas. (1 h.)

Objetivos:

  • Conocer la importancia de la comunicación entre células para el mantenimiento de la constancia del medio interno.
  • Conocer los distintos tipos de mensajeros que, liberados en una determinada célula, migran hasta sus células diana en las que provocan las correspondientes respuestas bioquímicas.
  • Conocer cómo las moléculas señalizadoras externas se unen a proteínas en las células diana: receptores de membrana, receptores intracelulares y canales iónicos.

 

13.- Transducción de señales. Receptores acoplados a proteínas G heterotriméricas: sistemas de la adenilato ciclasa y de la fosfolipasa C. Receptores con actividad tirosina quinasa. Otros receptores. (3 h.)

Objetivos:

  • Conocer los receptores acoplados a proteínas G heterotriméricas describiendo la activación de su cascada de señalización intracelular.
  • Discutir la generación de segundos mensajeros tales como AMP-cíclico, Inositol-trisfosfato (IP3), Diacilglicerol (DAG) y Ca++ y explicar cómo activan a las proteínas kinasas.
  • Conocer cómo la generación de diferentes segundos mensajeros puede amplificar la señal hormonal y conducir a respuestas biológicas específicas.
  • Conocer la señalización celular por receptores tirosina-kinasa en las que no están implicados segundos mensajeros y sólo son proteínas las que participan en la transmisión del mensaje.
  • Conocer la vía Ras de transducción de señales con la implicación de la proteína G monomérica.
  • Conocer la vía de señalización de fosfatidil-inositol 3-kinasa (PI-3K) en especial la de la insulina.
  • Conocer la existencia de cascadas de transducción de señales en las que participa el GMP cíclico.
  • Conocer cómo funcionan las cascadas de señalización mediadas por receptores intracelulares.

 

Capítulo VI. ÁCIDOS NUCLEICOS. FLUJO DE INFORMACIÓN GENÉTICA.

 

14.- Estructura de los ácidos nucleicos. Desnaturalización y renaturalización de los ácidos nucleicos. Superenrollamiento del DNA. Organización genética. (1 h.)

Objetivos:

  • Conocer el concepto y ámbito de aplicación de la Biología Molecular.
  • Conocer el flujo de información genética en los organismos vivos y los procesos por los que se desarrolla.
  • Conocer la composición de los ácidos nucleicos. Establecer analogías y diferencias entre el RNA y el DNA. Enunciar las leyes de Chargaff.
  • Describir las características fundamentales del modelo de Watson y Crick (DNA B).
  • Conocer las principales características de las estructuras del DNA A y DNA Z, y razonar sus significados biológicos.
  • Conocer otras variantes estructurales en el DNA.
  • Enumerar los tipos de RNA y expresar sus características estructurales y funcionales más importantes.
  • Describir el efecto hipocrómico y definir el concepto de temperatura de fusión del DNA. Explicar los fenómenos de renaturalización del DNA e hibridación DNA-RNA.
  • Definir los diferentes niveles de organización de la cromatina.
  • Conocer los diferentes tipos de organización génica en células procariotas y eucariotas.

 

15.- Replicación del DNA. Replicación en células procarióticas y eucarióticas. Sistemas de reparación del DNA. Transposición. (3 h.)

Objetivos:

  • Conocer las características del proceso de replicación del DNA.
  • Describir las características y propiedades de las proteínas que participan en la replicación.
  • Definir el concepto de horquilla de replicación y describir el papel de los fragmentos de Okazaki en el proceso.
  • Enumerar las etapas en que transcurre la replicación en procariotas, citando las enzimas y factores implicados y describir las características de cada etapa.
  • Conocer las diferencias de la replicación en eucariotas respecto a procariotas. Definir el concepto de replicón.
  • Conocer la importancia del acortamiento de los telómeros de los cromosomas eucarióticos lineales en cada ronda de replicación. Entender la acción de la telomerasa.
  • Definir el concepto de mutación.
  • Enumerar los mecanismos de reparación del DNA y sus características, indicando las enzimas implicadas y su modo de acción. Describir el papel funcional del DNA metilado.
  • Establecer el concepto de recombinación general en procariotas, describir sus características y explicar su importancia en la reparación post-replicativa.
  • Definir los conceptos de transposición y de elemento transponible o transposón y citar las características fundamentales de los mecanismos de transposición.

 

16.- Transcripción en células procarióticas y eucarióticas. RNA polimerasas. Promotores. Factores de transcripción. Procesamiento postranscripcional del RNA: eliminación de intrones, modificaciones de bases, modificaciones del extremo 5’ y modificaciones del extremo 3’. Transcripción inversa. (2 h.)

Objetivos:

  • Definir la transcripción y conocer las características del proceso.
  • Conocer las propiedades de las RNA polimerasas bacterianas y eucarióticas, y su modo de acción.
  • Definir el concepto de promotor y describir sus elementos reguladores.
  • Describir las características de las etapas de iniciación, elongación y terminación de la transcripción en procariotas.
  • Describir los distintos tipos de promotores eucariotas y el papel de los factores de transcripción en la etapa de iniciación.
  • Entender el procesamiento de los extremos 5’ y 3’ de los transcritos primarios.
  • Conocer el proceso de eliminación de intrones por corte y unión (splicing). Enunciar el concepto de ribozima.
  • Describir los mecanismos de maduración de los transcritos complejos de los RNAs pre-ribosómicos y de los pre-RNAs de transferencia en eucariotas.
  • Describir los retrovirus y la transcriptasa inversa señalando su papel en el proceso de infección vírica.

 

17.- Traducción. Código genético. Papel del tRNA como adaptador. Mecanismo de la activación de los aminoácidos: aminoacil-tRNA sintetasas. Síntesis de la cadena peptídica: fases, balance energético, y fidelidad del proceso. Modificaciones postraduccionales: Plegamiento y maduración de la cadena peptídica. Degradación proteica. (2 h.)

Objetivos:

  • Describir el proceso general de biosíntesis de proteínas.
  • Conocer las características del código genético. Entender que existen algunas excepciones a su universalidad.
  • Definir el concepto de anticodón y de tRNAs isoaceptores.
  • Conocer el mecanismo de acción y propiedades de las aminoacil-tRNA sintetasas.
  • Describir esquemáticamente la estructura de las subunidades ribosómicas e indicar sus propiedades funcionales
  • Conocer las características de las etapas de iniciación, elongación y terminación de la biosíntesis de proteínas, indicando los factores proteicos que participan. Citar algún inhibidor de la traducción y su modo de acción.
  • Conocer la importancia del GTP para la fidelidad de la traducción. Definir el concepto de polisoma explicando su significado funcional.
  • Conocer las modificaciones post-traduccionales para la maduración de las cadenas polipeptídicas.
  • Describir los mecanismos de degradación proteica.

 

18.- Regulación de la expresión génica en procariotas y eucariotas. Niveles de regulación de la expresión génica. Regulación de la transcripción. Regulación del procesamiento de los pre-mRNAs. Regulación de la degradación del mRNA. Regulación de la biosíntesis de la cadena polipeptídica. Epigenética. (4 h.)

Objetivos:

  • Comprender la importancia de regular la expresión génica.
  • Entender la diferencia entre expresión génica constitutiva y expresión génica regulada.
  • Enumerar las etapas del proceso de expresión génica que están reguladas.
  • Conocer las características estructurales de las proteínas de unión al DNA.
  • Conocer los principales mecanismos para la regulación de la transcripción en procariotas. Regulación de los operones.
  • Conocer los principales mecanismos para la regulación de la transcripción en eucariotas: secuencias intensificadoras, factores de transcripción y regulación hormonal.
  • Conocer los principales mecanismos para la regulación del procesamiento de los pre-mRNAs. Edición del mRNA.
  • Conocer los principales mecanismos para la regulación de la degradación del mRNA.
  • Conocer el fenómeno del RNA de interferencia y su papel en la regulación de la expresión génica. Conocer el papel regulador de otros RNAs.
  • Conocer los principales mecanismos para la regulación de la biosíntesis de proteínas en procariotas y eucariotas.
  • Comprender la importancia de los procesos epigenéticos para la regulación de la expresión génica.

 

19.- Introducción a la tecnología del DNA recombinante. Biotecnología. (2 h.)

Objetivos:

  • Conocer las principales herramientas para la tecnología del DNA recombinante: enzimas fundamentales, vectores y células hospedadoras.
  • Conocer las principales técnicas de purificación, identificación, secuenciación y amplificación de ácidos nucleicos.
  • Describir la metodología utilizada para diferentes objetivos biotecnológicos como Clonación, Transformación celular, Mutagénesis dirigida, Expresión de proteínas recombinantes y obtención de especies transgénicas.
  • Conocer las principales aplicaciones de la Biotecnología relacionadas con la Nutrición humana

Práctico

  1. Determinación colorimétrica de proteínas. Método de Lowry y col.
  2. Estudio de la actividad acetilcolina esterasa. Localización tisular. Efecto de la concentración de enzima sobre la actividad.
  3. Determinación de parámetros cinéticos de la enzima acetilcolina esterasa.
  4. Aislamiento de DNA genómico. Preparación de DNA plasmídico y electroforesis de DNA en geles de agarosa.

Bibliografía

Bibliografía fundamental

  • Devlin TM. “Bioquímica”. 4ª Edición. Reverté, Barcelona, 2015.
  • Elliott WH, Elliott DC. “Bioquímica y Biología Molecular”. Ariel, Barcelona, 2002.
  • Feduchi E, Romero CS, Yáñez E, Blasco I, García-Hoz C. “Bioquímica. Conceptos esenciales”. 2ª edición. Panamericana. Madrid, 2015.
  • Luque J, Herráez A. “Texto ilustrado de Biología Molecular e Ingeniería Genética. Conceptos, técnicas y aplicaciones en Ciencias de la Salud”. Harcourt, Madrid, 2001.
  • Gil A. “Tratado de Nutrición” tomo I. 3ª Edición. Panamericana, Madrid, 2017.
  • Mathews CK , Van Holde KE. “Bioquímica”. Pearson, Madrid, 2013.
  • Nelson DL, Cox MM. “Lehninger. Principles of Biochemistry”. 8ª Edición. Ediciones MacMillan International, Nueva York, 2021.
  • Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL. “Bioquímica”. 7ª Edición. Reverté, Barcelona, 2012.
  • Teijón Rivera JM, Blanco Gaitán MD. “Fundamentos de Bioquímica Estructural”. 3ª edición. Editorial Tébar Flores, Madrid, 2017.
  • Tymoczko JL, Berg JM, Stryer L. “Bioquímica. Curso básico”. Reverté, Barcelona, 2014.
  • Vargas AM. “Bioquímica Estructural y Biología Molecular”. Ed. Avicam, Granada, 2020.
  • Vargas A.M. y Sola M.M. Estructura de Biomoléculas y Biología Molecular. 500 Preguntas tipo test con explicación de todas las respuestas. Ed. Avicam, Granada, 2019
  • Voet D y Voet J. “Bioquímica”. 3ª edición. Panamericana, Madrid, 2006.
  • Voet D, Voet J y Pratt CW. “Fundamentos de Bioquímica”. 4ª edición. Panamericana, Madrid, 2016.
  • Wolters Kluwer “Biología Molecular y Celular” Chandar y Viselli. Lippincot Williams & Wilking. 2011.

 

Bibliografía complementaria

  • Krebs JE, Goldstein ES, Kilpatrick ST. Lewin’s Genes XI. Jones & Bartlett Learning, Burlington. 2014.
  • Renneberg R, Berkling V, Loroch V. Biotechnology for Beginners. 2a Ed. Academic Press 2017.
  • Lodish I, Harvey F, Kaiser CA. Molecular Cell Biology. 8a Ed. Palgrave Macmillan Higher, 2016.
  • Watson JD, Caudy AA, Myers R, Witkowski JA. Recombinant DNA. 3a Ed. W.H. Freeman & Co Ltd., New York, 2007.

Enlaces recomendados

 

 

Metodología docente

  • MD01. Lección magistral/expositiva. 
  • MD04. Prácticas de laboratorio y/o clínicas. 
  • MD08. Realización de trabajos en grupo. 
  • MD09. Realización de trabajos individuales. 
  • MD11. Tutorías. 
  • MD12. Participación en plataformas docentes. 

Evaluación (instrumentos de evaluación, criterios de evaluación y porcentaje sobre la calificación final)

Evaluación Ordinaria

De acuerdo con la normativa de evaluación y calificación de los estudiantes de la Universidad de Granada, aprobada el 20 de mayo de 2013 y sus modificaciones posteriores, la evaluación será continua con la excepción prevista en dicha normativa, en la que se realizará un único examen final.

 

EVALUACIÓN CONTINUA

Se basará en la evaluación del trabajo de los estudiantes a lo largo del curso y se valorará la participación activa en clases teóricas y prácticas, realización de actividades propuestas, seminarios, tutorías, etc.

Será absolutamente obligatoria la realización de las prácticas de laboratorio.

 

TEORÍA

Es fundamental haber alcanzado un conocimiento adecuado de los aspectos teóricos de la asignatura.

Para su evaluación se realizarán dos exámenes: 1. Prueba de nivel, sobre los temas 1 hasta 10, 2. Examen final, sobre los temas 11 hasta 19.

Tanto la Prueba de nivel como el Examen final podrán constar de preguntas tipo test con una sola respuesta correcta a elegir entre las propuestas, preguntas cortas, preguntas de desarrollo y preguntas de formulación. Para la calificación de la parte del test de respuesta única se tendrán en cuenta las respuestas correctas y las incorrectas, proporcionalmente las respuestas incorrectas restarán en la puntuación para corregir la calificación en caso de respuestas al azar.

Para aprobar la teoría será necesario que, en su conjunto, la media aritmética de las calificaciones obtenidas en la Prueba de nivel y en el Examen final sea igual o superior a cinco sobre diez. Será necesario superar la teoría para que computen el resto de las actividades en la calificación. Aquellos alumnos que no superen la primera prueba podrán hacer una recuperación el día de la convocatoria ordinaria oficial. Asimismo, todos los alumnos que quieran mejorar su calificación de la primera prueba podrán hacerlo presentándose al examen de la convocatoria ordinaria oficial. Las pruebas aprobadas (nota de 5) se guardarán para la convocatoria extraordinaria.

 

PRÁCTICAS

Inmediatamente tras la realización de las prácticas los alumnos tendrán que realizar un examen escrito para demostrar la consecución de los objetivos. En caso de que no superaran este examen serán convocados a un examen de recuperación.

 

PARA APROBAR LA ASIGNATURA SERÁ IMPRESCINDIBLE:

 

  • Haber realizado las prácticas y haber superado el examen correspondiente. En caso de que algún alumno no realice las prácticas, podrá pasar un examen teórico-práctico en el laboratorio.
  • Haber superado las pruebas descritas en el apartado TEORÍA.
  • La calificación final de la asignatura, una vez superadas las limitaciones arriba indicadas, se calculará teniendo en cuenta el peso relativo de teoría, prácticas y otras actividades, que será:

 

 

Peso

Prácticas

10 %

Diversas actividades, nivel de asistencia y participación en clases teóricas, trabajos, seminarios, etc.

10 %

Prueba de nivel

40 %

Examen final

40 %

 

La fórmula a aplicar será, por tanto:

 

Calificación final = CP x 0,10 + CA x 0,10 + CPN x 0,40 + CE x 0,40

 

Siendo CP la calificación de prácticas, CA la calificación por diversas actividades, CPN las calificaciones de las pruebas de nivel y CE la calificación del examen final.

 

Evaluación Extraordinaria

Los alumnos que no hayan superado la asignatura podrán presentarse a un examen, correspondiente a la convocatoria extraordinaria.

En este examen se realizarán dos pruebas, una correspondiente a la Prueba de nivel y otra al Examen final. Estas pruebas serán semejantes a las descritas para la convocatoria ordinaria.

También en este examen se propondrá una prueba de prácticas para los alumnos que no las hubieran superado.

En la calificación final de la asignatura las pruebas de nivel y el examen final tendrán un peso del 90% y la práctica el 10%.

Evaluación única final

Los alumnos que hubieran optado por este sistema y hubieran sido admitidos al mismo durante las dos primeras semanas de docencia, tendrán que realizar dos exámenes:

  • Examen teórico: Se tendrán que demostrar suficientes conocimientos de toda la materia del programa. El examen constará de preguntas tipo test con una sola respuesta correcta a elegir entre las propuestas, preguntas cortas, preguntas de desarrollo y/o preguntas de formulación. Para la calificación de la parte del test de respuesta única se tendrán puestas al azar.
  • Examen práctico en el laboratorio. Este examen podrá dispensarse si el alumno hubiera realizado las prácticas y las hubiera superado.

El peso de estos exámenes en la calificación final de la asignatura será del 90% para la teoría y 10% para las prácticas.

 

Información adicional

EXÁMENES CON TRIBUNAL

Los alumnos que hubieran solicitado examinarse con un tribunal deberán realizar un examen escrito similar a los descritos. El examen será evaluado por un tribunal formado por tres profesores del Departamento, entre los que no figurará ninguno de los profesores de teoría asignados en su docencia.

 

ALUMNOS CON NECESIDADES ESPECÍFICAS DE APOYO EDUCATIVO (NEAE)

La metodología docente y la evaluación serán adaptadas a los estudiantes con necesidades específicas de apoyo educativo (NEAE), conforme al Artículo 11 de la Normativa de Evaluación y de Calificación de los estudiantes de la Universidad de Granada, publicada en el Boletín Oficial de la Universidad de Granada nº 112, de 9 de noviembre de 2016.

 

IMPORTANTE

  • Los profesores podrán realizar exámenes orales complementarios siempre que sea necesario para ponderar mejor la calificación o ante cualquier duda sobre la autenticidad de los ejercicios escritos. Cuando sea pertinente, se realizará una evaluación final mediante una entrevista individual del alumno con el profesor de la asignatura o bien con un tribunal formado por 3 profesores del Departamento.
  • En caso de haber superado los exámenes de teoría en la convocatoria ordinaria y haber suspendido las prácticas, se guardará la calificación de teoría para la convocatoria extraordinaria del mismo curso académico.
  • Una vez superadas las prácticas se mantiene la calificación en prácticas de forma indefinida, no obstante, los alumnos con las prácticas aprobadas podrán repetirlas de forma voluntaria y recibir la calificación pertinente.